Caracterización de una proteasa sicrófila y producción recombinante en E. coli

Las proteasas son enzimas que pertenecen al grupo de las hidrolasas (EC 3.4) y catalizan la degradación de proteínas al hidrolizar los enlaces peptídicos. Estas enzimas son muy utilizadas a nivel industrial, en donde las proteasas microbianas (debido a su mayor estabilidad, facilidad y menor costo de producción) suelen ser preferidas frente a las obtenidas de origen animal o vegetal. Actualmente la mayoría de las enzimas industriales provienen de microorganismos mesófilos. Sin embargo, los microorganismos adaptados al frío, sicrófilos y sicrotolerantes, han generado gran interés como fuente de enzimas activas a bajas temperaturas. Las enzimas proteolíticas sicrófilas presentan mayor eficiencia catalítica a baja temperatura y menor estabilidad térmica, resultando interesantes para ciertas aplicaciones tecnológicas. En este trabajo se propone purificar y caracterizar una proteasa sicrófiloa producida por un aislamiento antártico de Pseudomonas sp. AU10 y evaluar si es posible lograr la producción de la proteasa sicrófila de forma soluble en E. coli mediante su co-expresión con su inhibidor natural.